Hlavní stránka > Výsledky hledání: keywords:"ribozomální stress"
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Role of PML in ribosomal stress
 Kremserová, Petra ; Vašicová, Pavla (vedoucí práce) ; Sztacho, Martin (oponent)
PML je zapojen do řady buněčných procesů. Je organizátorem subjaderných struktur zvaných jaderná tělíska PML a asociuje s jadérkem při odpovědi na ribozomální stres tvorbou jadérkových struktur PML (PNAs). Funkce těchto struktur je nejasná a jednou z možností jejího objasnění je identifikace proteinů interagujících s PML v jadérku. Běžně používanou metodou je koimunoprecipitace, bohužel tento přístup nelze u PML použít pro jeho nízkou rozpustnost. Jednou z alternativ pro překonání této překážky je metoda značení interakčních partnerů biotinem. Cílem této práce bylo ověření využitelnosti metody značení biotinem pro identifikaci interakčních partnerů PML v jadérku. Za tímto účelem jsem vytvořila konstrukty kódující PML IV či její mutovanou formu fúzované s GFP a biotin ligázou pro tranzientní a stabilní expresi, a analyzovala jsem jejich schopnost tvořit PML NBs, doxorubicinem indukované PNAs a schopnost biotinylace. Oba tranzientně exprimované fúzní proteiny tvořily PML NBs a jen divoká forma PML IV tvořila PNAs po ovlivnění doxorubicinem. Schopnost biotinylovat byla zachována. V buňkách s deletovaným genem pro PML stabilně exprimujících fúzní proteiny bylo detekováno aberantní množství a kompozice PML NBs a nebyly pozorovány PNAs. Nicméně tento systém byl využit pro optimalizaci solubilizace biotinylovaných...
Úplný záznam
Role of PML in ribosomal stress
 Kremserová, Petra ; Vašicová, Pavla (vedoucí práce) ; Sztacho, Martin (oponent)
PML je zapojen do řady buněčných procesů. Je organizátorem subjaderných struktur zvaných jaderná tělíska PML a asociuje s jadérkem při odpovědi na ribozomální stres tvorbou jadérkových struktur PML (PNAs). Funkce těchto struktur je nejasná a jednou z možností jejího objasnění je identifikace proteinů interagujících s PML v jadérku. Běžně používanou metodou je koimunoprecipitace, bohužel tento přístup nelze u PML použít pro jeho nízkou rozpustnost. Jednou z alternativ pro překonání této překážky je metoda značení interakčních partnerů biotinem. Cílem této práce bylo ověření využitelnosti metody značení biotinem pro identifikaci interakčních partnerů PML v jadérku. Za tímto účelem jsem vytvořila konstrukty kódující PML IV či její mutovanou formu fúzované s GFP a biotin ligázou pro tranzientní a stabilní expresi, a analyzovala jsem jejich schopnost tvořit PML NBs, doxorubicinem indukované PNAs a schopnost biotinylace. Oba tranzientně exprimované fúzní proteiny tvořily PML NBs a jen divoká forma PML IV tvořila PNAs po ovlivnění doxorubicinem. Schopnost biotinylovat byla zachována. V buňkách s deletovaným genem pro PML stabilně exprimujících fúzní proteiny bylo detekováno aberantní množství a kompozice PML NBs a nebyly pozorovány PNAs. Nicméně tento systém byl využit pro optimalizaci solubilizace biotinylovaných...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English